如果小編問大家胰蛋白酶是什么，相信知道胰蛋白酶的人很少。大多數(shù)人也是不知道胰蛋白酶的作用與化學性質(zhì)有哪些。其實胰蛋白酶其實也是蛋白酶的一種，且在脊椎動物中可以作為消化酶而起作用，而在胰臟的話則作為酶的前本胰蛋白酶原而被合成的。那么，胰蛋白酶具體有哪些理化性質(zhì)呢？

【胰蛋白酶】

       胰蛋白酶作為胰液的成分而分泌受腸激酶或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶，是肽鏈內(nèi)切酶，胰蛋白酶能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側切斷。

       胰蛋白酶不僅起消化酶的作用，還能限制分解糜蛋白酶原與羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體而起活化作用。是特異性最強的蛋白酶，在決定蛋白質(zhì)的氨基酸排列中，它成為不可缺少的工具。

       胰蛋白酶原的分子量約為24000，其等電點約為pH8.9，胰蛋白酶的分子量與其酶原接近(23300)，其等電點約為pH10.8，最適pH7.6～8.0，在pH=3時最穩(wěn)定，低于此pH時，胰蛋白酶易變性，在pH>5時易自溶。Ca2+離子對胰蛋白酶有穩(wěn)定作用。

       重金屬離子，有機磷化合物和反應物都能抑制胰蛋白酶的活性，胰臟、卵清和豆類植物的種子中都存在著蛋白酶抑制劑。最近發(fā)現(xiàn)在一些植物的塊基(如土豆、白薯、芋頭等)中也存在有胰蛋白酶抑制劑。

       胰蛋白酶能催化蛋白質(zhì)的水解，對于由堿性氨基酸(精氨酸、賴氨酸)的羧基與其他氨基酸的氨基所形成的鍵具有高度的專一性。此外還能催化由堿性氨基酸和羧基形成的酰胺鍵或酯鍵，其高度專一性仍表現(xiàn)為對堿性氨基酸一端的選擇。

       胰蛋白酶對這些鍵的敏感性次序為：酯鍵>酰胺鍵>肽鍵。因此可利用含有這些鍵的酰胺或酯類化合物作為底物來測定胰蛋白酶的活力。

       從動物胰臟中提取胰蛋白酶時，一般是用稀酸溶液將胰 腺細胞中含有的酶原提取出來，然后再根據(jù)等電點沉淀的原理，調(diào)節(jié)pH以沉淀除去大量的酸性雜蛋白以及非蛋白雜質(zhì)，再以硫酸銨分級鹽析將胰蛋白酶原等(包括大量的酸性雜蛋白以及非蛋白雜質(zhì)，再以硫酸銨分級鹽析將胰蛋白酶原等(包括大量糜蛋白酶原和彈性蛋白酶原)沉淀析出。

       經(jīng)溶解后，以極少量活性胰蛋白酶激活，使其酶原轉變?yōu)橛谢钚缘囊鹊鞍酌?，被激活的酶溶液再以鹽析分級的方法除去糜蛋白酶及彈性蛋白酶等組分。

       收集含胰蛋白酶的級分，并用結晶法進一步分離純化。一般經(jīng)過2～3次結晶后，可獲得相當純的胰蛋白酶，其比活力可達到8000～10000BAEE單位/毫克蛋白甚至更高。